Comprender cómo los polímeros zwitteriónicos pueden conducir a medicamentos más seguros y a la prevención de enfermedades
Las proteínas son biomoléculas vitales responsables de realizar diversas funciones en el cuerpo humano y, por lo tanto, se consideran los caballos de batalla de una célula. La estructura primaria de una proteína está formada por diferentes aminoácidos que se unen entre sí. La estructura así formada sufre luego el plegamiento de la proteína, proceso mediante el cual una proteína adquiere su configuración tridimensional característica y funcional. Este estado, llamado «estado nativo», es crucial para el correcto funcionamiento de las proteínas. Las condiciones desfavorables, como el estrés o la exposición a agentes externos, pueden provocar que las proteínas se pleguen mal y formen agregados, dificultando su capacidad para realizar sus funciones originales.
Se ha implicado que el plegamiento incorrecto de las proteínas es la causa subyacente de una variedad de enfermedades humanas, en particular el Alzheimer, el Huntington y el Parkinson. Además, también se sabe que la formación de agregados afecta la eficacia y seguridad de los fármacos a base de proteínas. Esto destaca la necesidad de investigar compuestos y estrategias que puedan suprimir el plegamiento incorrecto y mejorar la estabilización de proteínas.
Estudios recientes han informado sobre la capacidad de estabilización de proteínas de algunos polímeros. Sin embargo, no se comprenden bien su mecanismo de acción y el impacto de las interacciones entre los componentes hidrófobos (los componentes que repelen el agua) y las proteínas.
Para abordar esta brecha en el conocimiento, un equipo de investigadores dirigido por el profesor Kazuaki Matsumura del Instituto Avanzado de Ciencia y Tecnología de Japón (JAIST), incluido el ex profesor asistente Robin Rajan, su compañero de investigación doctoral Dr. Dandan Zhao de JAIST y el profesor asistente Tadaomi. Furuta, del Instituto Tecnológico de Tokio, realizó un estudio para aclarar el mecanismo de inhibición de la agregación de proteínas por la sulfobetaína (SPB). En su estudio publicado en Informes de ciencia física celular, investigadores también Trató de comprender las interacciones específicas que ocurren entre los componentes hidrofóbicos y las proteínas y su impacto en la agregación de proteínas.
Al explicar el fundamento de este estudio, el profesor Matsumura dice: «Anteriormente, hicimos un estudio sobre las polisulfobetaínas (PSPB), un polímero zwitteriónico que consiste en Grupos funcionales con cargas positivas y negativas.. Descubrimos que el polímero mostró una eficacia excepcional en la supresión de la agregación de proteínas. Sin embargo, el impacto de la hidrofobicidad sigue sin explorarse».
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En este estudio, los investigadores sintetizaron PSPB con diferentes pesos moleculares y agregaron varias cantidades de monómeros hidrófobos individualmente y con diferentes cadenas alquílicas mediante un proceso conocido como polimerización por transferencia de cadena de adición-fragmentación reversible. Luego, los investigadores analizaron las propiedades estabilizadoras de proteínas de estos polímeros y examinaron las interacciones entre los polímeros y las proteínas mediante técnicas fisicoquímicas.
Sus hallazgos mostraron que ofrecía estabilización de proteínas al alterar vías importantes involucradas en la agregación de proteínas. Además, la hidrofobicidad y el peso molecular influyeron en la prevención de la agregación de proteínas y la mejora de la estabilización de las proteínas. La adición de estos factores amplificó las interacciones débiles y reversibles entre SPB y las proteínas. «Podemos pensar en estos polímeros como escudos moleculares reversibles, que interrumpen la vía de agregación», explica el profesor Matsumura, mientras comenta los resultados de su estudio. Los investigadores también encontraron que al eliminar el estrés, se observó un replegamiento de los intermedios parcialmente desplegados, lo que sugiere la recuperación de sus estados nativos.
Por lo tanto, al revelar los intrincados mecanismos moleculares de la supresión de la agregación de proteínas mediante polímeros zwitteriónicos, este estudio pionero puede abrir vías para nuevas estrategias terapéuticas que retrasen o prevengan enfermedades y ayuden a garantizar la seguridad de los fármacos basados en proteínas.
En palabras del profesor Matsumura, «En 5 a 10 años, esta investigación podría conducir al desarrollo de tratamientos nuevos y más efectivos para afecciones relacionadas con el plegamiento incorrecto de las proteínas, lo que mejoraría significativamente los resultados de los pacientes. Además, podría permitir la producción de proteínas más estables y rentables. terapéutica, beneficiando a la industria farmacéutica y a los proveedores de atención médica».
CRÉDITO DE LA IMAGEN: Kazuaki Matsumura de JAIST.
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